Q7.11. Biomoléculas II: aminoácidos, péptidos y proteínas
Aminoácidos y proteínas conectan química ácido-base, estereoquímica, enlace amida y estructura tridimensional. La función biológica emerge de secuencia, plegamiento e interacciones.
Objetivos de aprendizaje
- Describir estructura general de alfa-aminoácidos.
- Explicar zwitteriones, pKa y punto isoeléctrico.
- Reconocer formación y propiedades del enlace peptídico.
- Relacionar niveles estructurales de proteínas con interacciones químicas.
Mapa del capítulo
Aminoácidos
Los alfa-aminoácidos tienen un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral unidos al carbono alfa. Salvo glicina, son quirales y en proteínas naturales predominan formas L. Las cadenas laterales pueden ser apolares, polares, ácidas, básicas, aromáticas o sulfuradas, y determinan interacciones y función.
Ácido-base y punto isoeléctrico
En agua, los aminoácidos existen mayormente como zwitteriones: carboxilato negativo y amonio positivo. Cada grupo ionizable tiene su pKa. El punto isoeléctrico es el pH donde la carga neta promedio es cero. Entender la carga según pH permite predecir solubilidad, migración electroforética y unión a superficies.
Enlace peptídico
El enlace peptídico es una amida formada entre el carboxilo de un aminoácido y el amino de otro. Tiene resonancia, carácter parcial de doble enlace y geometría plana, por lo que restringe rotación. La secuencia se escribe desde extremo N-terminal hacia C-terminal. La hidrólisis del enlace peptídico es termodinámicamente favorable pero cinéticamente lenta sin catalizadores.
Estructura de proteínas
La estructura primaria es la secuencia; la secundaria incluye hélice alfa y lámina beta estabilizadas por puentes de hidrógeno; la terciaria describe el plegamiento global; la cuaternaria, asociación de subunidades. Interacciones hidrofóbicas, puentes salinos, puentes de hidrógeno, coordinación metálica y disulfuros sostienen la estructura.
Ejemplo trabajado de lectura química
A pH muy bajo, glicina está mayormente protonada con carga +1; cerca de su punto isoeléctrico predomina carga neta 0; a pH alto, el amino pierde protón y predomina carga -1.
Errores frecuentes y cómo evitarlos
| Error | Corrección conceptual |
|---|---|
| Dibujar aminoácidos siempre neutros | En agua suelen ser zwitteriones. |
| Pensar que enlace peptídico rota libremente | La resonancia le da carácter parcial de doble enlace. |
| Confundir estructura secundaria con terciaria | La secundaria son patrones locales; la terciaria es plegamiento global. |
Autoevaluación
- Calcula la carga de un aminoácido a distintos pH.
- Explica la planaridad del enlace peptídico.
- Relaciona cadena lateral y solubilidad.