Q10.7. Enzimas I: catálisis biológica
Las enzimas aceleran reacciones al estabilizar estados de transición y organizar química. No cambian el equilibrio: cambian la ruta para llegar a él.
Objetivos de aprendizaje
- Explicar energía de activación y estado de transición.
- Describir estrategias catalíticas enzimáticas.
- Reconocer sitio activo, especificidad e inducción conformacional.
- Distinguir termodinámica y cinética en catálisis.
Mapa del capítulo
Qué hace una enzima
Una enzima disminuye la energía libre de activación. Acelera tanto ida como vuelta y no modifica Delta G ni K. Su potencia viene de unir mejor el estado de transición que el sustrato, orientar grupos reactivos y excluir o incluir agua según convenga.
Sitio activo
El sitio activo es un microambiente tridimensional con residuos, cofactores, metales y agua organizada. No es una cavidad pasiva: cambia conformación, polariza enlaces y posiciona sustratos. El ajuste inducido y la selección conformacional describen cómo unión y dinámica se acoplan.
Estrategias catalíticas
Las enzimas usan catálisis ácido-base general, covalente, por iones metálicos, proximidad, orientación y estabilización electrostática. Serina proteasas, por ejemplo, usan una tríada catalítica y un hueco oxianiónico para acelerar hidrólisis peptídica. Muchas enzimas combinan varias estrategias a la vez.
Cofactores
Metales, NAD+, FAD, PLP, biotina, TPP y coenzima A amplían la química de aminoácidos. Permiten transferencias de electrones, grupos acilo, CO2, aminos o fragmentos de un carbono. Un cofactor suele resolver una tarea electrónica que las cadenas laterales solas no harían eficientemente.
Ejemplo trabajado de lectura bioquímica
La quimotripsina estabiliza el estado de transición tetraédrico de hidrólisis mediante el hueco oxianiónico; esa estabilización baja la barrera y aumenta la velocidad.
Errores frecuentes y cómo evitarlos
| Error | Corrección conceptual |
|---|---|
| Decir que enzimas vuelven favorable una reacción desfavorable | No cambian Delta G. |
| Imaginar sitio activo rígido | La dinámica es parte de la catálisis. |
| Olvidar el estado de transición | La afinidad clave es por el estado de transición, no solo por sustrato. |
Autoevaluación
- ¿Por qué una enzima no cambia K?
- Enumera estrategias catalíticas.
- Explica catálisis ácido-base general.